酶
一、酶的化学本质：大部分为 pr 、少数为 RNA 、即核酶。
单纯酶：仅有 aa 残基构成的酶
综合酶：由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
辅助因子 { 辅酶：透析、超滤能 辅基 不解除 } 活性中心： 与酶的催化性密切相关的空间区或， 这些区域的结构称为必需基团。 并不是所有 的必需集团都在结性中心内。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
例：以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质 同工酶：结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如：乳酸脱氢酶 例：丙酮酸 乳酸脱氢酶 乳酸到肝脏 乳酸脱氢酸 丙酮酸糖异生 用工酶 变构酶：通过改变构象而影响酶活性的酶， （变构调节） 调节亚基和催化亚基 别构激活 调节部位和催化部位 别构抑制 变物酶常在反应开始表现，为关键酶，限速酶。
二、酶的调节方式
1 、 快调节：
（ 1 ）通过别构调节
（ 2 ）化学修饰（最常见的为磷酸化与去磷酸化）
（ 3 ）不涉 及共价键改变
（ 4 ）涉及到共价键改变
（ 5 ）常有放大作用
2 、 慢调节： 三、酶的催化反应特点：
（ 1 ）效率高，能降低反应的活化能
（ 2 ）特异性高 四、酶反应动力学：
1 、底物浓度，对反应速度的影响：米一曼氏方程 V ＝ KM 反应酶和底物的亲合力， KM 定，则亲合力低，反之亦然。
（ 1 ）当 [S] ＜ KM 时， V ＝
（ 2 ）当 [S] ＞ KM 时， V ＝ Vma
（ 3 ）当 V ＝ 1 / 2Vmax ， Km ＝ [S]
2 、酶浓度：
3 、温度：最适温度（反应速度最快）
4 、 PH 值：最适 PH 值（反应速度最快）
5 、激活剂：使酶活性增加
6 、抑制剂：可逆抑制和不可逆抑制 可逆抑制最重要， 又分为 1 竞争性抑制， 抑制剂与底物共同竞争酶的性中心， 此时常有相似 结构，此时 KM 值增大。 Vmax 可以不变。 决定 Vmax I ＋ E ＋ S→ES E ＋ P 2 、非竞争性抑制：抑制剂与酶的活性中心以外的部分结合从而抑制酶的活性， KM 值不变 （有增大，有减小） Vmax 减小。 I ＋ E ＋ S→ES ＋ I →E ＋ P 3 、反竞争性抑制，抑制剂与中间物（ ES ）结合， KM 值下降， Vmax 下降， E ＋ S→ES ＋ I→E ＋ P
常考点：
（ 1 ）只有 PH ， T 才有最适条件影响酶促反应。
（ 2 ）常考抑制剂在不同类型中 KM ， Vmax 的变化
